蛋白質(zhì)的概述
更新時(shí)間:2021-07-01 點(diǎn)擊次數:885
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蛋白質(zhì)的分離純化是研究蛋白質(zhì)結構和功能的重要手段,也是制備工業(yè)用酶、抗體、疫苗、基因重組等的唯yi途徑。蛋白純化的方法多種多樣。常用的有以下幾種方案:基于蛋白質(zhì)的溶解度不同設計的鹽析或等電點(diǎn)沉淀方法;基于蛋白質(zhì)分子量差異的透析與超濾或凝膠過(guò)濾方法;基于蛋白質(zhì)所帶電荷不同設計的等電聚焦電泳或離子交換層析方法;以及利用特異性配體與目的蛋白結合的親和層析法等等。相對核酸純化而言,不同蛋白質(zhì)的特性千差萬(wàn)別,摸索純化條件往往是一項艱難而繁復的工作。
親和層析是利用生物分子間的親和吸附和解離而設計的層析方法,具有操作簡(jiǎn)單、條件溫和、獲得的蛋白純度高等特點(diǎn),特別適合于活性蛋白質(zhì)的純化,并且對表達量低的活性蛋白也具有良好的分離效果。常用的親和層析基質(zhì)包括:專(zhuān)門(mén)針對抗體的蛋白A或蛋白G親和基質(zhì),針對生長(cháng)因子和核酸結合蛋白的肝素型親和基質(zhì),用于純化含有標簽的融合蛋白親和基質(zhì),以及結合了特異性抗體的親和基質(zhì)等。隨著(zhù)基因重組表達技術(shù)的廣泛應用,將目的蛋白與親和純化標簽進(jìn)行融合表達,再通過(guò)親和層析法純化出目的蛋白,已成為實(shí)驗室*常用的一項技術(shù)。
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