學(xué)術(shù)刊物自然出版集團旗下子刊《Nature Chemical Biology》雜志在線(xiàn)發(fā)表了英國布里斯托大學(xué)Derek N Woolfson研究員和Emily G Baker研究員的一篇研究論文，論文報道研究組設計出一種比天然蛋白小很多的微蛋白，借此可以對蛋白質(zhì)形成折疊結構并保持穩定的分子作用力“一探究竟”，為設計生物醫藥所需的微小蛋白和微小分子等基本結構開(kāi)辟了全新路徑。

天然蛋白質(zhì)具有一系列至關(guān)重要的生物功能，比如幫助植物將光能轉換成糖分，幫助人類(lèi)將氧氣從肺部運往肌肉，幫助糖類(lèi)與氧氣結合以提供肌肉正?；顒?dòng)所需的能量等。為執行這些任務(wù)，蛋白質(zhì)必須折疊成特定的3D結構，即氨基酸按照一定序列形成肽鏈，再將肽鏈中疏水性殘基包裹進(jìn)分子內部，折疊成具有活性的3D結構。但經(jīng)過(guò)數十年的努力，科學(xué)家們仍沒(méi)有詳細理解蛋白質(zhì)折疊的過(guò)程，以及蛋白質(zhì)結構如此穩定的背后機制。

現在，布里斯托團隊的研究有望解決這一難題。他們讓兩種蛋白質(zhì)結構——α螺旋和聚脯氨酸Ⅱ螺旋結合，形成“PPα”微蛋白。接著(zhù)，他們將這一微蛋白進(jìn)行“拆解”發(fā)現，兩種螺旋結構相互纏繞后，其內氨基酸能通過(guò)“紐扣作用”緊密結合在一起。

研究團隊用非天然氨基酸取代“PPα”內部分氨基酸后還發(fā)現，除了疏水性作用外，微蛋白保持結構穩定還與CH-π作用息息相關(guān)，即一種螺旋的CH基團與另一種螺旋內的芳環(huán)基團之間存在相互作用。他們也在數千種天然蛋白質(zhì)結構中發(fā)現了這種CH-π作用，這意味著(zhù)，CH-π作用為開(kāi)發(fā)新藥提供了新的潛在靶點(diǎn)。

Emily G Baker博士認為，他們的新研究不僅對蛋白質(zhì)折疊和穩定的基礎性研究意義重大，還能指導科學(xué)家設計改造出全新的蛋白質(zhì)和藥物分子，為生物技術(shù)和生物醫藥應用開(kāi)辟的研究路徑。

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